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Streptavidin-coated surfaces suppress bacterial colonisation by inhibiting non-specific protein adsorption

  • Streptavidin is a 58 kDa tetrameric protein with the highest known affinity to biotin with a wide range of applications in bionanotechnology and molecular biology. Dissolved streptavidin is stable at a broad range of temperature, pH, proteolytic enzymes and exhibits low non‐specific binding. In this study, a streptavidin monolayer was assembled directly on a biotinylated TiO2‐surface to investigate its stability against proteolytic digestion and its suppression of initial bacterial adsorption of Escherichia coli, Bacillus subtilis, and Streptococcus intermedius. In contrast to nonmodified TiO2 surfaces, streptavidin‐coated substrates showed only a negligible non‐specific protein adsorption at physiological protein concentrations as well as a significantly reduced bacterial adhesion. The antiadhesive properties were demonstrated to be the main reason for the suppression of bacterial adhesion, which makes this approach a promising option for future surface biofunctionalization applications.

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Verfasserangaben:Volker Ettelt, K. Ekkat, Peer W. Kämmerer, Bernd Kreikemeyer, Matthias Epple, Michael Veith
DOI:https://doi.org/10.1002/jbm.a.36276
ISSN:1552-4965
Titel des übergeordneten Werkes (Englisch):Journal of biomedical materials research : an official journal of The Society for Biomaterials, The Japanese Society for Biomaterials, and The Australian Society for Biomaterials. A
Verlag:New York
Verlagsort:Wiley
Dokumentart:Wissenschaftlicher Artikel
Sprache:Englisch
Datum der Veröffentlichung (online):12.07.2018
Jahr der Erstveröffentlichung:2018
Veröffentlichende Institution:Westfälische Hochschule Gelsenkirchen Bocholt Recklinghausen
Datum der Freischaltung:04.09.2018
Jahrgang:106
Ausgabe / Heft:3
Seitenzahl:10
Erste Seite:758
Letzte Seite:768
Fachbereiche / Institute:Institute / Westfälisches Institut für Gesundheit
Lizenz (Deutsch):License LogoEs gilt das Urheberrechtsgesetz

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